Трипси́н — пищеварительный фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Трипсин синтезируется в поджелудочной железе в виде неактивного предшественника (профермента) трипсиногена. Трипсины ряда животных получены в кристаллическом виде; впервые в 1932 году. Молекула бычьего трипсина (молекулярная масса около 24 тысяч единиц) состоит из 223 аминокислотных остатков, образующих одну полипептидную цепь, и содержит шесть дисульфидных связей; его изоэлектрическая точка лежит при pH 10, 8, а оптимум каталитической активности — при pH 7, 8-8. С помощью рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура трипсина. Он относится к группе сериновых протеиназ и содержит в активном центре остатки серина и гистидина. Трипсин легко подвергается самоперевариванию (автолизу), что приводит к загрязнению его препаратов неактивными продуктами; промышленный препарат трписина содержит до 50% неактивных примесей. Препараты трипсина высокой чистоты получают хроматографическими методами.
Трипсин способен превращать в активные ферменты все проферменты поджелудочной железы (трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидазу), а также фосфолипазу и в связи с этим занимает ключевое положение в системе пищеварительных ферментов. Трипсин отличается высокой специфичностью и избирательно гидролизует пептидные связи, образованные основными аминокислотами — лизином и аргинином, что позволило применять трипсин при изучении первичной структуры инсулина, рибонуклеазы. Активность трипсина подавляется фосфорорганическими соединениями, некоторыми металлами, а также рядом высокомолекулярных белковых веществ — ингибиторов трипсина, содержащихся в тканях животных, растений, микроорганизмов. Ионы Ca2+, Mg2+, Ba2+, Sr2+, Mn2+ повышают гидролитическую активность трипсина. Ферменты, аналогичные трипсину млекопитающих, обнаружены у представителей классов позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных, микроорганизмов и в некоторых высших растениях. У человека и ряда млекопитающих обнаружены также анионные трипсины, напоминающие трипсин по ряду свойств, но с изоэлектрической точкой в более кислой среде. Трипсин обладает противовоспалительным и противоотечным действием при внутривенном и внутримышечном введении; способен избирательно расщеплять ткани, подвергшиеся некрозу. В медицине трипсин применяют для лечения ран, ожогов, тромбозов, часто в сочетании с другими ферментами и антибиотиками.